Enzimoloji Nedir

• enzimleri araştıran bilim dalı. biyoloji'nin alt kolu.

• benim gibi sabirli birine bile ne karin agrisi bir seymis bu ya dedirten biyokimya dersi.

• bu bilim dalında enzim ve enzimlerin katalizlediği (etkilediği) olayları kendine konu edinen ve gelişmeye açık bilim dalıdır. ayrıca ve aminoasitleride yakından incelemektedir. (bkz: selenosistein) ve pirolizin

• enzimler protein yapıdadır.(ribozimler hariç.bunlar katalitik etkisi olan rna parçalarıdır.örn:peptidil transferaz iki a.a'i birleştiren r rna'nın katalitik aktivitesidir.)
  
  ıu (internasyonel ünite): 1 dakikada, 1 µmol substratı ürüne çeviren enzim miktarına 1 ıu denir.
  
  ligazlar atp kullanılarak kimyasal bağların oluşmasını sağlarlar.
  
  prostetik grup:enzime kovalent bağlı bir koenzim/kofaktör.
  
  kofaktör:genelde bir metaldir.(fe+2,mg+2,mn+2,zn+2)bazılaı illaki üzerimde taşıyacağım der ki bunlara metalloenzimler funduszeue.infoıları ise ortamda bulunsun yeter der.
  
  koenzim:kompleks organik veya metalloorganik moleküller olup genellikle vitamin türevleridir .daha kompleks moleküfunduszeue.info reax sırasında aktif bir görev alırlar.
  
  b vitaminleri bir çok koenzimin yapılarının bir bölümünü oluşturur.
  nikotinamid(b3):nad ve nadp yapısındadır
  tiyamin (b1)
  riboflavin (b2):fad ve fmn yapısındadır.
  pantotenik asit(b5) :koenzim a'nın yapısına katılırlar.
  
  ayrıca folik asit ve kobalamid koenzimleri tek karbon metabolizmasında görev alır.
  
  apoenzim:kofaktör/koenzimi koparılmış, sadece protein kısmından ibaret enzim.
  
  holoenzim:apoenzim + kofaktör/koenzim
  
  nadh ve nadph nm&#x;deki ışığı absorbe eder. bu özellik nad+ ve nadp+&#x;de yer almaz.
  bu özellikden dolayı nad+ ve nadp+&#x;ye bağımlı herhangi bir dehidrogenazın nicel analizinde bu özellik kullanılır.
  
  işte nad ve nadh arasındaki fark 2 elektrondur.2 elektron koyarsak nad'ın üstüne bu nadh h+ funduszeue.infoı 2 elektron nadp için de geçfunduszeue.info h+ olur 2 elektron alırsa.(aynı şey fad ve fadh2 ve fmn ile fmnh2 arasında da geçerlidir.)işte bunlar küçük moleküler funduszeue.infoenmiş halleri(redükte haller) alır o zaman nad ve nadp o 2 elekronu alarak.
  
  yani nadh ve nadh+h+ aynı şeydir.(nadph ve nadph+h+ da aynı şeydir)
  
  hidrojen'in 3 hali vardırh (bir elektron ve bir proton taşır) 2-h+(2 proton taşır.)3-h-(2 elektron içerir ):bu son forma hidrid form denir.işte yukarıda bahsettiğimiz o 2 elektron işte o hidrid iyonundan elde edilir.

• anaerobik glikolizde son ürün laktattır.(3 karbonlu pirüvattan elde edilir.).yani eritrosit bir glukozdan 2 adet laktat elde eder.
  
  işte burada nadh elde etmek için hibrid iyonu koparmak lazıfunduszeue.info da glufosfat dehidrogenaz(g6pd) funduszeue.info nadh elde funduszeue.info glukozun 2 adet pirüvat'a dönüştüğü her reaksiyonda iki nadh elde funduszeue.info müddet sonra eritrositteki nad'ler tükenir ve çoğu nadh'a döner.
  
  işte burada pirüvattan ldh(laktat dehidrogenaz )ile nadh kullanarak laktat elde edilir.
  
  kasta ise çok sayıda mitokondri vardıfunduszeue.info bir glukozdan 2 pirüvat elde eder.(buraya kadar tüm hc.'ler 2 atp elde ederler.)o pirüvatları mitokondriye taşırıfunduszeue.info ach-coa elde funduszeue.info bunu krebs döngüsüne soktuğumuz zaman 30 atp elde funduszeue.info da nadh funduszeue.info bu nadh iç mitokondri membranını geçemez ve etz'ye 2 elektronunu aktarıfunduszeue.info nad/nadh dengesi metabolizmayı düzenler.
  
  cu+2(bakırlı) funduszeue.info oksidaz ve funduszeue.infoz.
  fe+2(demir)içerenler :hem içerenler demir içerir.:sitokrom oksidaz, katalaz, peroksidaz gibi.
  
  mg atp yapım yıkımının olduğu her yerde kofaktördür.
  glutatyon peroksidaz selenyum içerir.(deiyonidaz ve tiyoredoksin redüktaz da selenosistein içerirler.)
  zn+2(çinko) içeren enzimler:karbonik anhidraz, alkol dehidrogenaz, karboksipeptidaz a ve b
  ca+2(kalsiyum) içeren enz:amilaz ve rennin.
  
  süperoksit dismutaz:mitokondriyel formu mangan(mn+2) sitozolik formu ise cu+2(bakır)kullanır.
  
  tüm makromoleküller mümkün olan en düşük enerjili forma gelmeye çalışırlar.işte yaşamın varolabilmesi için bu makromoleküllerin önüne enerji engelleri koyarıfunduszeue.info engellere de aktivasyon enerjisi deriz.
  
  aktivasyon enerjisi çok önemlidir.düşük aktivasyon enerjisi hızlı reax.'a yüksek funduszeue.infosi ise düşük hıza sebep olur.
  
  enzimler aktivasyon enerjisini düşürerek etki funduszeue.infoyon hızı aktivasyon enerjisi en yüksek basamak (veya basamaklar) tarafından saptanır. buna hız sınırlayıcı basamak denir.
  
  uyarılmış uyum modeli:yani oynak bölgeler içerir ve konformasyonel değişim içerir.
  
  reax.hızını belirleyen faktörler:
  1-ısı:reaktanların kinetik enerjilerini artırarak serbest aktivasyon enerjisini kolay aşmalarını sağlar. genellikle c&#x;lik ısı artışı ile enzim aktivitesi başlangıç hızının iki katına çıkar.
  
  2-ph:insan vücudunda etkili enzimler genelde en uygun etkinliği ph arasında gösterirler. (pepsin, alp hariç) pepsin optimum ph 2'de çalışıfunduszeue.info ise maksimum katalitik aktivitesini ph 10 da gösterir.
  
  3-substrat konsantrasyonu:enzimle katalizlenen bir reaksiyonun hızı, substrat konsantrasyonu artışı ile artar ve bir süre sonra doygunluğa ulaşır.
  michaelis-menten kinetiği gösterir. buna göre eğer bir olay vmax.'ın yarısına çıkarmak funduszeue.info ise o enzimin o substrata olan ilgisini göfunduszeue.infoüle göre km=s(substratın sayısal konsantrasyonu)yani düşük km yüksek ilgi.yüksek km kötü ilgi demektir.
  
  kan glukozu için kritik değer 60 mg/dl'dir.çünkü 60'ın altı funduszeue.infosite glukoz funduszeue.info ile girer.
  eritrosit hemen hekzokinaz ile funduszeue.infouna bir fosfat takar ve glup funduszeue.info artık glukoz değfunduszeue.info fosfat taktığımız sürece glukozu düşük tutarıfunduszeue.info hekzokinaz'ın km değeri o kadar düşüktür ki kan glukozu 1 mg/dl olsa dahi görev funduszeue.infoinaz'ın km değeri bulunduğu dokuya göre değişfunduszeue.info düşük km değeri nöronlardadır.

• enzim funduszeue.infosyonu:
  inhibisyon tipleri:
  a)geri dönüşümlü
  1-yarışmalı (kompetetif)
  2-yarışmasız (nonkompetetif)
  b)geri dönüşümsüz
  
  1-yarışmalı inhibisyon:substrat ve inhibitör madde funduszeue.infoler. inhibitör madde enzimin aktif bölgesi için substratla yarışır.
  yarışmalı inhibitörlerin etkisi ortamdaki substrat konsantrasyonu artırılarak ortadan kaldırılabilir.
  sonuçta yarışmalı inhibisyonda; vmax değişmezken, km değeri büyür.
  ör:metil funduszeue.info kc.'de önce alkol dehidrogenaz ile formaldehit'e sonra da aldehit dehidrogenaz ile formik asit'e çfunduszeue.info alkol'ün vücuda hiçbir zararı funduszeue.info veren funduszeue.infodehit ve formik asit az dozlarda körlük yüksek dozlarda ölüm yapar.işte metil alkol funduszeue.info etil alkol funduszeue.info da alkol funduszeue.info asetaldehit'e dönüşüfunduszeue.info aldehit dehidrogenaz ile de asetiik asit'e dönüşüfunduszeue.info metil alkol metabolitlerine yıkılamaz ve idrarla atılır.
  
  2-yarışmasız inhibisyon:substrat ve inhibitör enzimin farklı bölgelerine bağlanırlar.
  vmax azalır ve bu substrat konsantrasyonu arttırılarak yenilemez. km değişmez ama vmax azalır.
  
  b)geri dönüşsüz inhibisyon:
  burada inhibitörler, genellikle enzime kovalent olarak bağlanır ve enzim substrat arasındaki ilişkiyi bozarak ürün oluşumunu engellerler. enzimin tipi değiştiği için artık vmax'tan ve km'den bahsetmek gereksizdir.
  
  inhibitör enzim aktivitesi için gerekli olan fonksiyonel grupları bağlar veya bunların yapısını bozar.
  
  enzim aktivitesini kontrolü:
  
  allosterik enzimler bu gruptadırlar.
  
  1-allosterik enzimler kovalent modifikasyon ile düzenlenirler.
  2-allosterik enzimlerin hücre içindeki miktarları, gen ekspresyonlarıyla, sayıca arttırılabilir veya sayıca azaltılabilir.
  3-allosterik enzimler büyük enzimlerdir, genellikle çoklu polipeptid zincirlerinden oluşurlar.(aynen hg funduszeue.infoda çok substrat bağfunduszeue.info'in 4 o2 bağlaması gibi.)
  4-allosterik enzimlerin substratları çoğu zaman aktivatörleridir.(o2 hg'in pozitif allosterik aktivatörüydü.)
  5-allosterik enzimlerin üzerlerinde negatif ve pozitif allosterik efektörlerinin bağlanacağı, efektör bağlanma bölgeleri vardır.(co2 hg'in n-terminal amino ucundan bağlanır.2,3 bpg lizin ve histidin'e bağlanıfunduszeue.info aktif bölgenin o2'ye olan ilgisini değiştirirler.)
  6-allosterik enzimlerin hepsi tek yönlüdür. yani reax'u tersine çeviremezler tek bir yönde çalışırlar.
  7-allosterik enzimlerin katalizlediği basamaklarda aktivasyon enerjileri yüksektir.
  8-allosterik enzimlerin tümünün kinetik eğrileri sigmoidaldir.(hg gibi)
  9-allosterik enzimler michaelis-menten kinetiğine uymazlar.
  
  glukoz'u hc'ye glut'larla kolaylaştırılmış tx ile alınıfunduszeue.info glup'a çevirdikmihc içi glukoz konsantr.düşer
  2-glut'lar bu glup'ı tanımazlar ve hc'nin malı olur.
  sonra bunu fruktozp'a çfunduszeue.info daha sonrada fosfofruktokinaz-1(ffk-1) ile fruktoz1,6 bifosfat'a çeviririz.işte bu ffk-1 glikolitik yolun en önemli allosterik enzimidir.)ffk-1 allosterik olduğu için tek yönlüdür.)
  
  atp ffk-1'in negatif allosterik inhibitörüdür.işte ffk-1 bir vana gibi düşüfunduszeue.infon asla kapayamayıfunduszeue.info kısarıfunduszeue.info damla olsa da su akışı funduszeue.info atp vanayı kıfunduszeue.info da ffk-1'in allosterik inhibitörüdüfunduszeue.info glup funduszeue.info glikojen sentezine(kc.'de) ve hekzos monofosfat yolağına yönlendirilir.
  
  ffk-1 bizim metabolizmamızın farkındadır.aç mısın/tok musun ,insülin/glukagon oranı yada travma geçirdiysek kortikosteroidlerin de farkındadır.
  
  ayrıca geri beslemeli reax.(negatif feed back) ya enzimin kendi ürünü yada hedeflenen son ürün inhibitördüfunduszeue.infoç bir zaman ara maddeler funduszeue.infoar.

ekşi sözlük kullanıcılarıyla mesajlaşmak ve yazdıkları entry'leri
takip etmek için giriş yapmalısın.